Kwas D-glutaminowy CAS:6893-26-1 99% Biały proszek
| Numer katalogu | XD90313 |
| Nazwa produktu | Kwas D-glutaminowy |
| CAS | 6893-26-1 |
| Formuła molekularna | C5H9NO4 |
| Waga molekularna | 147.13 |
| Szczegóły przechowywania | Otoczenia |
| Zharmonizowany kod taryfowy | 29224200 |
Specyfikacja produktu
| Wygląd | Biały krystaliczny proszek |
| Analiza | 99% |
| Dokładny obrót | -31 do -32,2 |
| Metale ciężkie | <10 ppm |
| AS | <1ppm |
| pH | 3 - 3,5 |
| SO4 | <0,020% |
| Fe | <10 ppm |
| Strata przy suszeniu | <0,20% |
| Pozostałości po zapłonie | <0,10% |
| NH4 | <0,02% |
| Cl | <0,02% |
| Stan rozwiązania | >98% |
γ-glutamylotranspeptydazy (γ-GT) rozszczepiają wiązanie γ-glutamyloamidu glutationu i przenoszą uwolnioną grupę γ-glutamylową do wody (hydroliza) lub aminokwasów akceptorowych (transpeptydacja).Te wszechobecne enzymy odgrywają kluczową rolę w biosyntezie i degradacji glutationu oraz w detoksykacji ksenobiotyków.Tutaj podajemy strukturę krystaliczną Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) o rozdzielczości 3Å i jej kompleks z l-Glu.Struktury rentgenowskie potwierdzają, że BlGT należy do N-końcowej nadrodziny hydrolaz nukleofilowych i ujawniają, że białko to posiada szczelinę otwartego miejsca aktywnego podobną do opisanej dla homologicznego enzymu z Bacillus subtilis, ale inną niż obserwowana dla ludzkiej γ-GT i dla γ-GT z innych mikroorganizmów.Dane sugerują, że wiązanie l-Glu indukuje zmianę kolejności C-końcowego ogona dużej podjednostki BlGT i pozwala na identyfikację skupiska reszt kwasowych, które są potencjalnie zaangażowane w rozpoznawanie jonu metalu.Rola tych reszt na stabilność konformacyjną BlGT została zbadana przez scharakteryzowanie autoprzetwarzania, aktywności enzymatycznej, chemicznej i termicznej denaturacji czterech nowych pojedynczych mutantów Ala.Wyniki pokazują, że zastąpienie Asp568 przez Ala wpływa zarówno na autoprzetwarzanie, jak i stabilność strukturalną białka.
