Białka procesora sygnału PII są szeroko rozpowszechnione u prokariotów i roślin, gdzie kontrolują wiele reakcji anabolicznych.Efektywna nadprodukcja metabolitów wymaga rozluźnienia napiętych komórkowych obwodów kontrolnych.Tutaj pokazujemy, że pojedyncza mutacja punktowa w białku sygnałowym PII z cyjanobakterii Synechocystis sp.PCC 6803 wystarczy do odblokowania szlaku argininy, powodując nadmierną akumulację biopolimeru cyjanoficyny (multi-L-arginylo-poli-L-asparaginianu).Ten produkt ma znaczenie biotechnologiczne jako źródło aminokwasów i kwasu poliasparaginowego.Ta praca jest przykładem nowatorskiego podejścia do inżynierii szlaków poprzez projektowanie niestandardowych białek sygnałowych PII.Tutaj zmodyfikowany Synechocystis sp.Szczep PCC6803 z mutacją PII-I86N nadmiernie akumulował argininę poprzez konstytutywną aktywację kluczowego enzymu, kinazy N-acetyloglutaminianowej (NAGK). W zmodyfikowanym szczepie BW86, aktywność NAGK in vivo była silnie zwiększona i doprowadziła do ponad dziesięciokrotnie wyższej zawartości argininy niż w typie dzikim.W rezultacie szczep BW86 akumulował do 57% cyjanoficyny na suchą masę komórki w testowanych warunkach, co jest najwyższą wydajnością cyjanoficyny odnotowaną do tej pory.Szczep BW86 wytwarzał cyjanoficynę w zakresie mas cząsteczkowych od 25 do >100 kDa;typ dziki wytwarzał polimer w zakresie od 30 do >100 kDa. Wysoka wydajność i duża masa cząsteczkowa cyjanoficyny wytwarzanej przez szczep BW86 wraz z niskim zapotrzebowaniem sinic na składniki odżywcze sprawiają, że jest to obiecujący środek do biotechnologicznej produkcji cyjanoficyny.Badanie to ponadto pokazuje wykonalność inżynierii szlaku metabolicznego przy użyciu białka sygnałowego PII, które występuje w wielu bakteriach
