Produkty

Wiązanie żółcieni alizaryny G – pochodnej azowej kwasu salicylowego – przez albuminę surowicy bydlęcej badano metodą dializy równowagowej.Stwierdzono obecność sześciu silnych i kilku dodatkowych słabych miejsc wiążących.System charakteryzuje się silną pozytywną kooperacją między pierwszą a drugą stroną.Na podstawie uproszczonego modelu matematycznego wyznaczono sześć stałych wiążących.Wyniki to około 2 X 10(4) M-1 dla pierwszego miejsca wiązania, 6 X 10(5) M-1 dla drugiego i między 4 X 10(4) a 10(5) M-1 dla odpoczynek.Zjawisko to omawiane jest w kontekście istnienia różnych konformerów lub adaptacyjności konformacyjnej albuminy.Współwiązanie przez kwas salicylowy nie wypiera żółcieni alizaryny G, ale indukuje zmianę konformacyjną w białku, która wpływa na widmo absorpcji związanego barwnika.Zgodnie z oczekiwaniami dla tego rodzaju interakcji heterotropowych, na widmo układu albumina-kwas salicylowy podobnie wpływa wspólne wiązanie żółcieni alizaryny G.