Nowy gen β-glukozydazy, bgl1G5, sklonowano z Phialophora sp.G5 i pomyślnie wyrażone w Pichia pastoris.Analiza sekwencji wykazała, że gen składa się z otwartej ramki odczytu o wielkości 1431 pz, kodującej białko o długości 476 aminokwasów.Wydedukowana sekwencja aminokwasowa bgl1G5 wykazywała wysoką identyczność 85% ze scharakteryzowaną β-glukozydazą z Humicola grisea z rodziny hydrolaz glikozydowych 1. W porównaniu z innymi odpowiednikami grzybów, Bgl1G5 wykazywał podobną optymalną aktywność przy pH 6,0 i 50 ° C i był stabilny przy pH 5,0–9,0.Ponadto Bgl1G5 wykazywał dobrą termostabilność w temperaturze 50°C (okres półtrwania 6 h) i wyższą aktywność właściwą (54,9 U mg–1).Wartości Km i Vmax w stosunku do p-nitrofenylo-β-D-glukopiranozydu (pNPG) wynosiły odpowiednio 0,33 mM i 103,1 μmol min–1 mg–1.Test specyficzności substratowej wykazał, że Bgl1G5 był wysoce aktywny wobec pNPG, słaby wobec p-nitrofenylo-β-D-celobiozydu (pNPC) i p-nitrofenylo-β-D-galaktopiranozydu (ONPG) i nie wykazywał aktywności wobec celobiozy.
